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构成抗体的结构组分指南：重链、轻链、F(ab)/Fc 区和同型。

抗体是结合特定抗原的糖蛋白。

抗体的产生是对外来分子侵入体内的一种响应。抗体以一个或多个由四条多肽链组成的 Y 形单体存在。每个 Y 形单体包含两条相同的重链和两条相同的轻链，重链和轻链的序列和长度不同。Y 形单体的顶部包含可变区，该区可与抗原上的表位特异性紧密结合。

根据多肽序列的微小差异，抗体的轻链都可分为 kappa (κ) 型或 lambda (λ) 型。重链结构决定了各个抗体的总类（图 1 ）。

图 1. 抗体结构和同型

抗体同型

根据 Y 单体的数量和重链的类型，可将哺乳动物体内的抗体分为五种同型：IgG、IgM、IgA、IgD 和 IgE。这些同型在生物特性、功能区域以及结合不同抗原的能力方面均有所不同：

重链

重链类型限定了抗体的类别。哺乳动物的 Ig 重链有 5 种，用希腊字母表示为：α、δ、ε、γ和 μ。这些重链分别存在于 IgA、IgD、IgE、IgG 和 IgM 抗体中。重链的大小和组成各不相同，α和 γ大约含有 450 个氨基酸，而 μ 和 ε 大约含有 550 个氨基酸。

每一条重链有两个区域：恒定区与可变区。恒定区在同型一致的所有抗体中都是一样的，但不同型的抗体之间则有差异。γ、α以及 δ型重链具有由三个 Ig 结构域串联而成的恒定区，并且还有一个用于增加灵活性的铰链区；而 μ及 ε型重链则具有由四个 Ig 结构域组成的恒定区。不同 B 细胞所产生抗体的重链可变区是不相同的，但同一个 B 细胞或 B 细胞克隆所产生的所有抗体的可变区是相同的。每条重链的可变区大约为 110 个氨基酸长度，并由单一的 Ig 结构域组成。

轻链

哺乳动物的轻链仅有λ 和κ 两种类型。轻链具有两个连续的结构域：一个恒定结构域和一个可变结构域。轻链的长度大约为 211-217 个氨基酸。每个抗体含有的两条轻链通常相同。在如软骨鱼纲及真骨下纲的低级脊椎动物中，还可发现其它类型的轻链，如 iota (ι) 型链。

F(ab) 和 Fc 区

抗体的 Y 形单体可分为三部分：两个 F(ab) 区和一个 Fc 区。F(ab) 区包含结合同源抗原的可变结构域。Fc 片段在淋巴细胞的表面上提供了内源 Fc 受体的结合位点，Fc 片段同时也是二抗的结合位点。此外，染料和酶可以共价结合到抗体的 Fc 部分，以便进行可视化实验研究。

可通过胃蛋白水解酶将抗体裂解为两个 F(ab) 片段和一个 Fc 片段。抗体片段在某些免疫化学技术中具有独特的优势。片段化 IgG 抗体有时也很有用，由于缺少 Fc 区，F(ab) 片段 (1) 不会沉淀抗原；并且 (2) 在活体研究中也不会被免疫细胞捕获。因为分子量小且缺乏交联功能（由于 Fc 区丢失），Fab 片段常用于功能研究中的放射性标记。Fc 片段还常用作组织化学染色过程中的 Fc 受体阻断剂。